Z BioInf
| Linia 1: | Linia 1: | ||
==Nanoprzeciwciała== | ==Nanoprzeciwciała== | ||
| − | '''Nanoprzeciwciała HCAbs''' (ang. ''<u>h</u>eavy-<u>c</u>hain <u>antibodies</u>'', ''nanobodies'', ''single-domain antibodies'') są białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.{{r|Ablynx}}{{r|Muyldermans 2001}}{{r|Muyldermans 2013}} Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała wielbłądowatych, które pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego ('''VHH''') oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3). | + | '''Nanoprzeciwciała HCAbs''' (ang. ''<u>h</u>eavy-<u>c</u>hain <u>antibodies</u>'', ''nanobodies'', ''single-domain antibodies'') są białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.{{r|Ablynx}}{{r|Muyldermans 2001}}{{r|Deffar 2009}}{{r|Muyldermans 2013}} Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała wielbłądowatych, które pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego ('''VHH''') oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3). Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet: |
| − | |||
| − | Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet: | ||
* niewielki ciężar cząsteczkowy (ok. 1/10 konwencjonalnych przeciwciał) | * niewielki ciężar cząsteczkowy (ok. 1/10 konwencjonalnych przeciwciał) | ||
| Linia 11: | Linia 9: | ||
* możliwość zastosowania różnych dróg podawania, | * możliwość zastosowania różnych dróg podawania, | ||
* łatwy do wdrożenia model do badań naukowych. | * łatwy do wdrożenia model do badań naukowych. | ||
| + | |||
| + | Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości dla przeciwciał terapeutycznych. | ||
| + | |||
| Linia 23: | Linia 24: | ||
*<ref name="Muyldermans 2013">{{vcite journal |author=Muyldermans S |title=Nanobodies: natural single-domain antibodies |journal=Annual Review of Biochemistry |volume=82|issue=|pages=775–797|year=2013|id= |doi= |url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev-biochem-063011-092449}}</ref> | *<ref name="Muyldermans 2013">{{vcite journal |author=Muyldermans S |title=Nanobodies: natural single-domain antibodies |journal=Annual Review of Biochemistry |volume=82|issue=|pages=775–797|year=2013|id= |doi= |url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev-biochem-063011-092449}}</ref> | ||
| − | |||
| − | |||
| − | |||
}} | }} | ||
Wersja z 20:47, 30 lip 2014
Nanoprzeciwciała
Nanoprzeciwciała HCAbs (ang. heavy-chain antibodies, nanobodies, single-domain antibodies) są białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.[1][2][3][4] Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała wielbłądowatych, które pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego (VHH) oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3). Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet:
- niewielki ciężar cząsteczkowy (ok. 1/10 konwencjonalnych przeciwciał)
- możliwość łatwego formowania i produkcji,
- stabilność i wysoka efektywność działania,
- szerokie spektrum potencjalnych celów molekularnych,
- możliwość zastosowania różnych dróg podawania,
- łatwy do wdrożenia model do badań naukowych.
Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości dla przeciwciał terapeutycznych.
Literatura
- ↑ Ablynx. Ablynx. Understanding Nanobodies; 2014 [Retrieved 30 Jule 2014].
- ↑ Muyldermans S, Cambillau C, Wyns L. Recognition of antigens by single-domain antibody fragments: the superfluous luxury of paired domains. Trends in Biochemical Sciences. 2001;26(4):230–235.
- ↑ Deffar Khalissa, Shi Hengliang, Li Liang, Wang Xingzhi, Zhu Xiaojuan. Nanobodies - the new concept in antibody engineering. African Journal of Biotechnology. 2009;8(12):2645-2652.
- ↑ Muyldermans S. Nanobodies: natural single-domain antibodies. Annual Review of Biochemistry. 2013;82:775–797.