Z BioInf
| Linia 1: | Linia 1: | ||
==Nanoprzeciwciała== | ==Nanoprzeciwciała== | ||
| − | '''Nanoprzeciwciała''' (ang. ''nanobodies'', ''single-domain antibodies'') są białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.{{r|Ablynx}}{{r|Muyldermans 2001}}{{r|Muyldermans 2013}} Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała wielbłądowatych, które pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego ('''VHH''') oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3).{{r|Deffar 2009}} Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości dla przeciwciał terapeutycznych. | + | '''Nanoprzeciwciała HCAbs''' (ang. ''<u>h</u>eavy-<u>c</u>hain <u>antibodies</u>'', ''nanobodies'', ''single-domain antibodies'') są białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.{{r|Ablynx}}{{r|Muyldermans 2001}}{{r|Muyldermans 2013}} Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała wielbłądowatych, które pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego ('''VHH''') oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3).{{r|Deffar 2009}} Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości dla przeciwciał terapeutycznych. |
Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet: | Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet: | ||
| Linia 22: | Linia 22: | ||
*<ref name="Muyldermans 2001">{{vcite journal |author=Muyldermans S, Cambillau C, Wyns L |title=Recognition of antigens by single-domain antibody fragments: the superfluous luxury of paired domains |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=26|issue=4|pages=230–235 |year=2001|id= |doi= |url=http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences/abstract/S0968-0004(01)01790-X}}</ref> | *<ref name="Muyldermans 2001">{{vcite journal |author=Muyldermans S, Cambillau C, Wyns L |title=Recognition of antigens by single-domain antibody fragments: the superfluous luxury of paired domains |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=26|issue=4|pages=230–235 |year=2001|id= |doi= |url=http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences/abstract/S0968-0004(01)01790-X}}</ref> | ||
| − | *<ref name="Muyldermans 2013">{{vcite journal |author=Muyldermans S |title=Nanobodies: natural single-domain antibodies |journal=Annual Review of Biochemistry |volume=82|issue=|pages=775–797|year=2013|id= |doi= |url=http://www.annualreviews.org/doi/ | + | *<ref name="Muyldermans 2013">{{vcite journal |author=Muyldermans S |title=Nanobodies: natural single-domain antibodies |journal=Annual Review of Biochemistry |volume=82|issue=|pages=775–797|year=2013|id= |doi= |url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev-biochem-063011-092449}}</ref> |
*<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume=|issue=|pages=|year=|id= |doi= |url=}}</ref> | *<ref name="">{{vcite journal |author= |title= |journal= |volume=|issue=|pages=|year=|id= |doi= |url=}}</ref> | ||
}} | }} | ||
Wersja z 20:45, 30 lip 2014
Nanoprzeciwciała
Nanoprzeciwciała HCAbs (ang. heavy-chain antibodies, nanobodies, single-domain antibodies) są białkami, które posiadają wszystkie strukturalne i funkcjonalne właściwości łańcucha ciężkiego konwencjonalnych przeciwciał.[1][2][3] Cieżar cząsteczkowy nanoprzeciwciał wynosi około 12-15 kDa (w porównaniu z około 150-160 kDa dla przeciwciał konwencjonalnych). Zostały one zaprojektowane w oparciu o przeciwciała wielbłądowatych, które pozbawione są łańcuchów lekkich, a zbudowane są z pojedynczego łańcucha zmiennego (VHH) oraz dwóch domen stałych (CH2, CH3).[4] Odizolowana domena VHH jest stabilnym polipeptydem, zachowującym zdolność wiązania antygenu. Nanoprzeciwciała otwierają nowe możliwości dla przeciwciał terapeutycznych.
Nanoprzeciwciała wykazują szereg zalet:
- niewielki ciężar cząsteczkowy (ok. 1/10 konwencjonalnych przeciwciał)
- możliwość łatwego formowania i produkcji,
- stabilność i wysoka efektywność działania,
- szerokie spektrum potencjalnych celów molekularnych,
- możliwość zastosowania różnych dróg podawania,
- łatwy do wdrożenia model do badań naukowych.
Literatura
- ↑ Ablynx. Ablynx. Understanding Nanobodies; 2014 [Retrieved 30 Jule 2014].
- ↑ Muyldermans S, Cambillau C, Wyns L. Recognition of antigens by single-domain antibody fragments: the superfluous luxury of paired domains. Trends in Biochemical Sciences. 2001;26(4):230–235.
- ↑ Muyldermans S. Nanobodies: natural single-domain antibodies. Annual Review of Biochemistry. 2013;82:775–797.
- ↑ Deffar Khalissa, Shi Hengliang, Li Liang, Wang Xingzhi, Zhu Xiaojuan. Nanobodies - the new concept in antibody engineering. African Journal of Biotechnology. 2009;8(12):2645-2652.
Błąd rozszerzenia cite: Znacznik <ref> zdefiniowany w <references> nie ma atrybutu name.