Z BioInf
Skocz do: nawigacja, szukaj
 
(Nie pokazano 24 pośrednich wersji utworzonych przez tego samego użytkownika)
Linia 1: Linia 1:
 
==Kinazy atypowe (aPK)==
 
==Kinazy atypowe (aPK)==
  
−
Białka należące do grupy '''atypowych kinaz białkowych''' ('''aPK''', ang. ''<u>a</u>typical <u>p</u>rotein <u>k</u>inase'') pozbawione są motywów sekwencji charakterystycznych dla profilu HMM (ang. ''<u>h</u>idden <u>M</u>arkov <u>m</u>odel'') "typowej" domeny kinazowej. Zostały jednak włączone do grupy aPK ze względu na wyraźną aktywność fosfotransferazową lub też homologię sekwencji. Rodziny atypowych kinaz białkowych są zwykle nieliczne. Najważniejsze z nich przedstawiono w tabeli poniżej.
+
Białka należące do grupy '''kinaz atypowych''' ('''aPK''', ang. ''<u>a</u>typical <u>p</u>rotein <u>k</u>inase'') pozbawione są motywów sekwencji charakterystycznych dla profilu HMM (ang. ''<u>h</u>idden <u>M</u>arkov <u>m</u>odel'') kanonicznej domeny kinazowej. Zostały jednak włączone do nadrodziny [[Kinazy białkowe|kinaz]] ze względu na wyraźną aktywność fosfotransferazową lub też homologię sekwencji. Rodziny kinaz atypowych są zwykle nieliczne. Najważniejsze z nich przedstawiono w tabeli poniżej {{r|Manning 2002}}. Obecnie część z rodzin została reklasyfikowana do grupy kinaz '''PKL''' (ang. ''<u>p</u>rotein <u>k</u>inase-<u>l</u>ike'') {{r|WikiKinome}}. Są to: ABC1, AGPHD1, Alfa, GASK, PIKK, PIK, RIO, PIPK. Kinazy PKL cechuje fold domeny katalitycznej (PKL), a także mechanizm katalizy enzymatycznej podobny do kanonicznych kinaz białkowych ('''ePK'''). Występują jednak istotne różnice w strukturze i funkcji tych kinaz w porównaniu z ePK.
 +
 
 +
{|class="wikitable center" style="text-align:center" border="1"
 +
!kinaza
 +
!specyficzność substratowa
 +
!funkcja / przykład
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |A6 K
 +
|Tyr
 +
|nieznana
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |ABC1
 +
|nieznana
 +
|niezbędna do syntezy koenzymu Q u drożdży
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |alfa
 +
|Ser/Thr
 +
|regulacja translacji (np. kinaza EF2), kinaza kanału jonowego (TRP-PLIK/ChaK)
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |BCR
 +
|Ser/Thr
 +
|supresja szlaku Ras poprzez fosforylację Af-6 i 14-3-3
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |BRD
 +
|nieznana
 +
|regulacja transkrypcji, kontrola cyklu komórkowego, mejozy
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |FAST
 +
|Ser/Thr
 +
|regulacja apoptozy
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |G11
 +
|Ser/Thr
 +
|nieznana
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |H11
 +
|Ser/Thr
 +
|białko szoku cieplnego (H11/HspB8), zawierają domenę a-krystaliny
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |PDK
 +
|Ser
 +
|regulacja utleniania pirogronianu (PDK) i a-ketokwasów (BCKD)
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |PIKK
 +
|Ser/Thr
 +
|regulacja odpowiedzi na stres (DNA-PK, ATM, ATR, SMG-1) oraz translacji
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |RIO
 +
|Ser
 +
|biogeneza rybosomów i regulacja cyklu komórkowego (RIO1, RIO2, RIO3)
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |TAF
 +
|Ser/Thr
 +
|inicjacja transkrypcji (TAFII-250/TFIID)
 +
|-
 +
!scope="row" style="background-color:LemonChiffon" |TIF
 +
|Ser/Thr
 +
|regulacja transkrypcji (TIF&alpha;, &beta; i &gamma;)
 +
|}
 +
 
 +
'''Literatura'''
 +
 
 +
{{Przypisy-lista|
 +
 
 +
*<ref name="Manning 2002">{{vcite journal |author=Manning G, Whyte DB, Martinez R, Hunter T, Sudarsanam S |title=The Protein Kinase Complement of the Human Genome |journal=Science |volume=298|issue=5600|pages=1912-1934|year=2002|id= |doi= |url=http://www.sciencemag.org/content/298/5600/1912.full?ijkey=AIiY..v41.pEY&keytype=ref&siteid=sci}}</ref>
 +
 
 +
*<ref name="WikiKinome">{{vcite web |author= | home=WikiKinome | title=Kinase Group PKL | url=http://kinase.com/wiki/index.php/Kinase_Group_PKL | date=20 April 2012 | accessdate=30 Jule 2014}}</ref>
 +
}}

Aktualna wersja na dzień 20:58, 30 lip 2014

Kinazy atypowe (aPK)

Białka należące do grupy kinaz atypowych (aPK, ang. atypical protein kinase) pozbawione są motywów sekwencji charakterystycznych dla profilu HMM (ang. hidden Markov model) kanonicznej domeny kinazowej. Zostały jednak włączone do nadrodziny kinaz ze względu na wyraźną aktywność fosfotransferazową lub też homologię sekwencji. Rodziny kinaz atypowych są zwykle nieliczne. Najważniejsze z nich przedstawiono w tabeli poniżej [1]. Obecnie część z rodzin została reklasyfikowana do grupy kinaz PKL (ang. protein kinase-like) [2]. Są to: ABC1, AGPHD1, Alfa, GASK, PIKK, PIK, RIO, PIPK. Kinazy PKL cechuje fold domeny katalitycznej (PKL), a także mechanizm katalizy enzymatycznej podobny do kanonicznych kinaz białkowych (ePK). Występują jednak istotne różnice w strukturze i funkcji tych kinaz w porównaniu z ePK.

kinaza specyficzność substratowa funkcja / przykład
A6 K Tyr nieznana
ABC1 nieznana niezbędna do syntezy koenzymu Q u drożdży
alfa Ser/Thr regulacja translacji (np. kinaza EF2), kinaza kanału jonowego (TRP-PLIK/ChaK)
BCR Ser/Thr supresja szlaku Ras poprzez fosforylację Af-6 i 14-3-3
BRD nieznana regulacja transkrypcji, kontrola cyklu komórkowego, mejozy
FAST Ser/Thr regulacja apoptozy
G11 Ser/Thr nieznana
H11 Ser/Thr białko szoku cieplnego (H11/HspB8), zawierają domenę a-krystaliny
PDK Ser regulacja utleniania pirogronianu (PDK) i a-ketokwasów (BCKD)
PIKK Ser/Thr regulacja odpowiedzi na stres (DNA-PK, ATM, ATR, SMG-1) oraz translacji
RIO Ser biogeneza rybosomów i regulacja cyklu komórkowego (RIO1, RIO2, RIO3)
TAF Ser/Thr inicjacja transkrypcji (TAFII-250/TFIID)
TIF Ser/Thr regulacja transkrypcji (TIFα, β i γ)

Literatura

  1. ↑ Manning G, Whyte DB, Martinez R, Hunter T, Sudarsanam S. The Protein Kinase Complement of the Human Genome. Science. 2002;298(5600):1912-1934.
  2. ↑ WikiKinome. Kinase Group PKL; 20 April 2012 [Retrieved 30 Jule 2014].
Źródło: „https://dworkowa.imdik.pan.pl/mediawiki/index.php?title=Atypowa_kinaza&oldid=1733”